Une enzyme coupe une molécule stable et libère en quelques secondes, ou en quelques mois, un goût qui n'existait pas : piquant de la moutarde, odeur de l'ail coupé, goût du fromage affiné.
Une hydrolyse est une coupure par l'eau : une enzyme rompt une liaison et libère deux fragments, dont l'un a souvent une saveur ou une odeur que la molécule entière n'avait pas. Dans les végétaux, le schéma est presque toujours le même. Un précurseur stable est rangé dans un compartiment de la cellule, l'enzyme dans un autre, et il faut un couteau, une râpe ou une dent pour les mettre en contact. La graine de moutarde entière ne sent rien ; moulue et mouillée, elle libère en quelques minutes l'isothiocyanate d'allyle qui monte au nez. C'est le système glucosinolates et myrosinase, commun à la moutarde, au raifort, au wasabi, au radis, à la roquette et à tous les choux. L'ail et l'oignon en ont un cousin : l'alliinase transforme les précurseurs soufrés en allicine, qui fait l'odeur de l'ail écrasé, et en gaz lacrymogène pour l'oignon.
Les conséquences pratiques tiennent en trois règles. La réaction a besoin d'eau : une poudre de moutarde se délaie d'abord à l'eau froide, et l'on attend une dizaine de minutes avant d'ajouter le vinaigre, dont l'acidité freine l'enzyme. Elle demande des cellules déchirées : plus la coupe est fine, plus le goût est fort, ce qui explique qu'un ail pressé soit plus agressif qu'un ail tranché, et qu'on coupe la ciboulette et la roquette au dernier moment. Et la chaleur l'arrête définitivement : au-delà d'environ 60 à 70 °C, l'enzyme est dénaturée. Une gousse d'ail rôtie entière n'a jamais rencontré son enzyme et reste douce ; une roquette cuite n'est plus piquante ; un raifort râpé s'éteint en chauffant. Le produit lui-même est souvent volatil : le piquant du raifort ou du wasabi culmine quelques minutes après la râpe, puis s'évapore.
Le même mécanisme travaille aussi lentement, sans couteau. Dans un fromage, les enzymes du lait et des ferments sont présentes dès le premier jour, et c'est le temps qui fait le travail. Les lipases détachent des acides gras courts, d'où le goût de chèvre (acides caproïque, caprylique et caprique) ou de beurre rance. Les protéases découpent les caséines en peptides puis en acides aminés : c'est le goût d'un vieux comté, les petits cristaux croquants d'un parmesan ou d'une vieille mimolette, et la raison pour laquelle un cheddar très affiné ne file plus. Ses caséines sont devenues trop courtes pour former un réseau, et la pâte se sépare en grains et en gras au lieu de fondre.
Deux exemples encore, pour la mesure. L'ananas, le kiwi et la papaye crus contiennent des protéases qui empêchent une gelée de prendre en découpant la gélatine ; cuits, ils n'empêchent plus rien. Et le manioc amer ou l'amande amère libèrent par hydrolyse de l'acide cyanhydrique, raison pour laquelle on les râpe, on les fait tremper, fermenter ou cuire avant de les manger. La différence avec l'oxydation enzymatique est celle du réactif : ici l'eau coupe une liaison, là l'oxygène brunit des polyphénols.